怎样从蛋白质了解氨基酸链（突破氨基酸结构难点）
怎样从蛋白质了解氨基酸链（突破氨基酸结构难点）甲烷（CH4）去掉一个H原子后剩下的结构（—CH3），称为甲基；水（H2O）去掉一个H原子后剩下的结构（—OH），称为羟基；一、氨基酸名称解释：基：在有机化学中通常把某些物质失去一个原子或原子团后剩余的部分称为基(或者基团)。如：氨（NH3）去掉一个H原子后剩下的结构（—NH2），称为氨基；
必修一第2章第2节《生命活动的承担者——蛋白质》。
这1节是必修一第2章中最难理解的一节，也是整个必修一中的理解难点。原因在于高一学生还没有学习有机物结构知识。所以，这一节的难点主要在于有机基团的空间结构识别。
今天主要是讲化合物结构相关知识，用的是初中和高中的化学知识来讲解。蛋白质其他的相关知识点简单做了一个归纳。
课本20页第一段，最后一句话非常关键（图中划红线处），既是常识也是常考点。下面黑体字结论“氨基酸是组成蛋白质的基本单位。”是从划红线的这一句话推导出来的。食物蛋白经过消化道时，会水解成各种小分子氨基酸，才能被人体吸收。说明蛋白质是由氨基酸组成的。
一、氨基酸名称解释：
基：在有机化学中通常把某些物质失去一个原子或原子团后剩余的部分称为基(或者基团)。如：
氨（NH3）去掉一个H原子后剩下的结构（—NH2），称为氨基；
水（H2O）去掉一个H原子后剩下的结构（—OH），称为羟基；
甲烷（CH4）去掉一个H原子后剩下的结构（—CH3），称为甲基；
硫化氢（H2S）去掉一个H原子后剩下的结构（—SH），称为巯基；
甲酸（HCOOH）去掉一个H原子后剩下的结构（—COOH），称为羧基。
羧酸：有机化学中把含有羧基（—COOH）的化合物称为羧酸，常表示为R—COOH。由于能电离出H 而成酸性。如初中化学讲过的醋酸（CH3—COOH）。
氨基酸：即含有氨基（—NH2）的羧酸。种类很多。
二、组成蛋白质的氨基酸约有20种。
这里之所以强调“组成蛋白质”，是因为组成蛋白质的氨基酸都是α—氨基酸。即，氨基连在与羧基相邻的α—C原子上。其他非α—氨基酸还有很多，但不能组成蛋白质。
三、C原子形成化合物的结构
C原子核外有6个电子，占据两层电子层，最外层电子数是4个（又称为价电子），处于半充满状态。需要获得4个电子才能形成8电子稳定结构。但C原子往往不能完全夺取其他原子的电子，而是与其他原子形成共用电子对。C可以与其他原子形成4个共用电子对达到8电子稳定结构。如下图。
图中“—”表示共价键，一个共价键代表一对共用电子对。
用共价键表示物质中各原子之间结合方式的化学表示形式，称为结构式。如甲烷分子就是C与4个H原子形成4个共价键，C原子周围有4个“—”。其结构式见上图。甲烷空间结构是正四面体。
常见物质的结构式如下。
从这些结构式，我们可以发现一个基本规律。一个原子与其他原子形成共价键（“—”）的数目就是该原子达到8电子稳定结构需要获得的电子数目。
如：N原子最外层有5个电子，需要获得3个电子达到8电子稳定结构。所以，N原子周围有3个“—”。
H原子最外层只有1个电子，还需要获得1个电子才达到2电子稳定结构。所以，H原子周围只有1个“—”。
O原子最外层有6个电子，还需要获得2个电子达成8电子稳定结构。所以，O原子周围是2个“—”。
这些原子周围“—”的数目在有机物中几乎是固定的。所以，可以用来检验我们写出来的物质结构是否正确。
四、氨基酸结构通式
下图是4种不同的氨基酸，观察发现这4种氨基酸的都有共同结构部分（图中黄色部分）。
我们把各种氨基酸不同的部分用字母R代替，就得到了氨基酸的结构通式。如下图所示。
氨基，“—NH2”，这样写着是把N与2个H之间的短线省略了，称为结构简式。其结构式如上图。注意，N周围还是3个“—”，那个少了H原子的“—”不能丢掉。
羧基，“—COOH”，这也是羧基的结构简式写法，结构式如上图。“—COOH”中的“—OH”就是羟基。观察羧基（—COOH），会发现C原子周围仍然是4个“—”。
图中“氨基”和“羧基”名称后面有多种写法，是各种变式写法，变式写法要熟悉。变式写法的本质是把各个结构基团绕着中心原子旋转后得到的。所以，要有一点空间想象力，才能够识别同一物质的各种不同的空间位置关系。
R基，“—R”，是一个代号，代表各种不同的基团。所以氨基酸之间的差异就在于R基不同，R基就是识别氨基酸种类的依据。
所有的基团都带有不连接其他原子的孤单的“—”，代表未成对的单电子。
五、氨基酸结构特点：至少都含有一个氨基和一个羧基，并且都有一个氨基和一个羧基边在同一个C原子上。
六、必需氨基酸
这个是了解性的知识点，不需要记忆。当然，如果感兴趣，想记住，8种必需氨基酸就一句谐音：“假设写一两本书来”。
对于植物，所有的氨基酸都是自身合成的，没有必需氨基酸之说。
一、脱水缩合：两个小分子之间发生反应，生成一分子水和另一个更大分子的反应。
氨基酸分子之间可以发生脱水缩合反应。反应式如下图。
这个反应涉及三个常考点：
一是肽键的写法，如上图。肽键（—NH—CO—）中有两个孤单的“—”，不要写掉。
二是结构识别。
氨基酸之间发生脱水缩合，生成新的化合物后，不能把肽键（—CO—NH—）中的（—NH—）当成氨基，也不能把（—CO—）看作羧基。考试题中常出现氨基数目与羧基数目的判断，就是考查这个知识点。
另一种常考的识别是根据化合物结构识别由几个氨基酸组成，这首先要识别出肽键。肽键两边就是氨基酸的中心C原子。在一个多肽中，肽键数目比氨基酸数目少1个。
三是由氨基酸反应生成多肽常常涉及一些计算，本质上是数学问题。如n个氨基酸反应生成一条肽链，同时产生多少个水分子，形成多少个肽键？都是（n-1）。
如果n个氨基酸反应生成m条肽链，则脱去（n-m）个水分子，同时生成（n-m）个肽键。
二、二肽：两个氨基酸反应生成的化合物。
三、多肽：三个或者三个以上的氨基酸反应生成的化合物。由多少个氨基酸反应生成的化合物就叫多少肽。
对于做题，一般情况情况下，若已知氨基酸数目，则往往答出具体的几肽；若不知氨基酸数目，则答成多肽。
下面是苏教版教材上的一道题目。检验一下，会做不？（答案在文章末尾。）
一、由氨基酸到形成有特定功能的蛋白质，一般有三或四级变化。
第一级变化是氨基酸反应生成肽链，肽链也称为蛋白质的一级结构。
第二级变化是肽链按照特定的方式进行折叠。如α螺旋和β折叠。这是蛋白质的二级结构。
第三级变化是多肽在二级结构的基础上进一步盘曲成特定的空间结构，构成蛋白质的三级结构。
第四级变化是部分蛋白质是多条肽链按照一定的方式组合在一起，构成蛋白质的四级结构。如血红蛋白。
一般情况下，由氨基酸直接生成的多肽是没有功能的，大部分多肽要经过折叠形成特定的空间结构后才具备相应的功能（在生物学上称为有生物活性）。
二、蛋白质结构多样性原因
在这一节里，蛋白质功能就是一个知识介绍。在后面的章节中还会陆续学到这些功能，才能逐步去理解。
一、蛋白质盐析
可深性蛋白质在无机盐溶液中溶解度降低，凝聚析出的现象。该过程是可逆的，将结晶析出的蛋白质放入清水中仍然可以溶解。该过程中蛋白质空间结构不变，活性不变，性质不变。
二、蛋白质变性
蛋白质变性是指蛋白质空间结构发生改变，丧失活性。蛋白质变性后空间结构变得伸展、松散。该过程是不可逆的。
高温以及酸、碱、重金属都可使蛋白质变性。
蛋白质变性后仍然存在大量的肽键，所以变性的蛋白质仍可与双缩脲试剂反应。
三、颜色反应
蛋白质与双缩脲试剂反应（先加A液1ml，摇匀；再加B液4滴），溶液呈紫色
06 蛋白质分子质量的计算蛋白质相对分子质量的计算，本质上是化学反应的质量守恒。如下图。
【苏教版题目答案：（1）1，①，⑦⑧；（2）3，②④⑥；（3）3，2；（4）C12H19O7N3】
