每天补充胶原蛋白肽有什么好处？为什么补充胶原蛋白肽能促进体内胶原蛋白合成

每天补充胶原蛋白肽有什么好处？为什么补充胶原蛋白肽能促进体内胶原蛋白合成羟脯氨酸（Hyp）胶原蛋白的合成是在成纤维细胞中由氨基酸，主要是Gly和Pro，通过正常的细胞内蛋白合成途径形成的。起始过程发生在核糖体上，核糖体上新合成的胶原蛋白前导链被称为原胶原[6]，原胶原进入到粗面内质网中进一步修饰，修饰后的原胶原复合物进入高尔基体用于进一步加工，产生大的电子致密团聚体。在高尔基体内，原胶原被包装成膜结合的囊泡，由成纤维细胞通过胞外分泌进入细胞外空间，在细胞外空间，前胶原的前肽在成熟过程中均被原胶原肽酶裂解，并通过赖氨酸在２条三螺旋链之间形成交联，最后变成成熟的胶原蛋白[7]。甘氨酸（Gly）和脯氨酸（Pro）Gly是化学结构最简单的天然氨基酸，侧链为单个氢原子[5]，由于侧链非常小，它可以在胶原蛋白合成中占据其它氨基酸无法占据的空间，比如作为胶原螺旋内的氨基酸，而且Gly还能够将胶原蛋白的水溶性降低100倍，因此Gly是胶原蛋白合成中很重要的氨基酸，约占总氨基酸

胶原蛋白是一簇具有三螺旋结构且白色透明、无分支的原纤维细胞外基质蛋白，是人体内最丰富的蛋白质，约占总蛋白量的30%。

胶原蛋白是由３条α多肽链组成，在氨基酸残基的相互作用下，以同一轴为中心，以右手螺旋方式形成稳定的三股螺旋结构[1]。

胶原蛋白的螺旋区域是由多个Gly-X-Y的重复序列组成的，X、Y位置可以是任何氨基酸，多为脯氨酸（Pro）和羟脯氨酸（Hyp）[2]，其中Pro可以在X或Y位置，而Hyp仅存在于Y的位置上[3]。

Gly-Pro-Hyp是胶原蛋白中最丰富的三螺旋结构，共占胶原蛋白总氨基酸的57%[4]，这3种氨基酸对于合成胶原蛋白至关重要。

甘氨酸（Gly）和脯氨酸（Pro）

Gly是化学结构最简单的天然氨基酸，侧链为单个氢原子[5]，由于侧链非常小，它可以在胶原蛋白合成中占据其它氨基酸无法占据的空间，比如作为胶原螺旋内的氨基酸，而且Gly还能够将胶原蛋白的水溶性降低100倍，因此Gly是胶原蛋白合成中很重要的氨基酸，约占总氨基酸的1/4-1/3[2]。

Pro是人体内合成蛋白质的18种氨基酸之一，脯氨酸在体内可被转化为羟基赖氨酸和羟脯氨酸，以帮助形成胶原蛋白，Pro还可以刺激细胞迁移，有助于新的组织发育，换句话说，Pro具备改善皮肤屏障、抗氧化和增强新陈代谢的功能，是合成胶原蛋白的另一大关键物质。

胶原蛋白的合成是在成纤维细胞中由氨基酸，主要是Gly和Pro，通过正常的细胞内蛋白合成途径形成的。起始过程发生在核糖体上，核糖体上新合成的胶原蛋白前导链被称为原胶原[6]，原胶原进入到粗面内质网中进一步修饰，修饰后的原胶原复合物进入高尔基体用于进一步加工，产生大的电子致密团聚体。在高尔基体内，原胶原被包装成膜结合的囊泡，由成纤维细胞通过胞外分泌进入细胞外空间，在细胞外空间，前胶原的前肽在成熟过程中均被原胶原肽酶裂解，并通过赖氨酸在２条三螺旋链之间形成交联，最后变成成熟的胶原蛋白[7]。

羟脯氨酸（Hyp）

与Gly和Pro不同，Hyp不是合成胶原蛋白的底物，是胶原蛋白的特征氨基酸，它不直接参与胶原蛋白的生物合成，而是通过已经合成的胶原蛋白肽链中的Pro在羟化酶的作用下转化而来的[8 9 10]。

但Hyp对维持胶原蛋白的三螺旋结构是必需的，Hyp上的额外OH会与三螺旋结构中的其他链的氢键合，从而稳定胶原蛋白结构。

参考文献

[1] 荣华 王正阳 郝亭亭 等. 甘氨酸 脯氨酸及羟脯氨酸介导胶原蛋白代谢研究进展[J]. 西北农林科技大学学报:自然科学版 2021 49(11):9.

[2] 高玲玲 侯成立 高远 等. 胶原蛋白热稳定性研究进展[J]. 中国食品学报 2018 18(5):13.

[3] 朱亚娟 彭青 陈艳 等. 反式-4-羟基-L-脯氨酸的研究进展[J]. 发酵科技通讯 2018 47(2):7.

[4] Li P Wu G . Roles of dietary glycine proline and hydroxyproline in collagen synthesis and animal growth[J]. Amino Acids 2018.

[5] 范小庆 扈金萍. 甘氨酸生理功能与代谢研究进展[J]. 国际药学研究杂志 2018 45(2):6

[6] Gelse K P schl E Aigner T.Collagens:structure.function and biosynthesis[J].Advanced Drug Delivery Reviews 2003 55(12):1531-1546

[7] Greenspan D S . Biosynthetic Processing of Collagen Molecules[J]. Topics in Current Chemistry 2005 247:149-183.

[8] MIENALTOWSKI M J，BIRK D E. Structure， physiology，and biochemistry of collagens[J]. Advances in Experimental Medicine and Biology， 2014， 802：5-29.

[9] ENGEL J， BACHINGER H P. Structure， stability and folding of the collagen triple helix[J]. Topics in Current Chemistry， 2005， 247：7-33.

[10] BRODSKY B， RAMSHAW J M. The collagen triple helix structure[J]. Matrix Biology， 1997， 15：545-554.